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  眾所周知，在生命體中蛋白質(zhì)控制著多數(shù)的生物功能。蛋白質(zhì)的運動，特別是大振幅、集體的原子運動，對許多功能起著重要的作用，例如酶促反應、構象改變等。此外，水分子對決定生物大分子的結構、動力學和功能均起著重要的作用。水分子的擴散運動不僅能夠幫助物質(zhì)傳輸，并且對生物大分子的柔性起到一定作用。因此，研究蛋白質(zhì)及其表面水分子動力學對理解蛋白質(zhì)功能的微觀機理具有重要作用。

  近期，上海交通大學洪亮研究員受邀在《Chinese Journal of Polymer Science》發(fā)表的專論中系統(tǒng)的介紹了近年來課題組利用中子散射、MD模擬和氘化技術對蛋白質(zhì)及其表面水分子動力學的研究進展。

• 第一部分闡述了將中子散射、分子動力學模擬和氘化技術結合可對蛋白質(zhì)/水體系中不同動力學部分進行分解。

• 第二部分介紹了用該分解方法探索微觀的蛋白質(zhì)動力學轉(zhuǎn)變機理。

• 第三部分對生物體系和高分子體系動力學研究做出展望。

主要引用論文

1. Hong, L.; Jain, N.; Cheng, X.; Bernal, A.; Tyagi, M.; Smith, J. C. Determination of functional collective motions in a protein at atomic resolution using coherent neutron scattering. Sci. Adv. 2016, 2 (10), e1600886.

2. Hong, L.; Sharp, M. A.; Poblete, S.; Biehl, R.; Zamponi, M.; Szekely, N.; Appavou, M. S.; Winkler, R. G.; Nauss, R. E.; Johs, A.; Parks, J. M.; Yi, Z.; Cheng, X.; Liang, L.; Ohl, M.; Miller, S. M.; Richter, D.; Gompper, G.; Smith, J. C. Structure and dynamics of a compact state of a multidomain protein, the mercuric ion reductase. Biophys. J. 2014, 107 (2), 393-400.

3. Hong, L.; Smolin, N.; Lindner, B.; Sokolov, A. P.; Smith, J. C. Three classes of motion in the dynamic neutron-scattering susceptibility of a globular protein. Phys. Rev. Lett. 2011, 107 (14), 148102.

4. Hong, L.; Smolin, N.; Smith, J. C. de Gennes narrowing describes the relative motion of protein domains. Phys. Rev. Lett. 2014, 112 (15), 158102.

5. Liu, Z.; Huang, J.; Tyagi, M.; O''Neill, H.; Zhang, Q.; Mamontov, E.; Jain, N.; Wang, Y.; Zhang, J.; Smith, J. C.; Hong, L. Dynamical transition of collective motions in dry proteins. Phys. Rev. Lett. 2017, 119 (4), 048101.

6. Tan, P.; Liang, Y.; Xu, Q.; Mamontov, E.; Li, J.; Xing, X.; Hong, L. Gradual crossover from subdiffusion to normal diffusion: a many-body effect in protein surface water. Phys. Rev. Lett. 2018, 120 (24), 248101.

7. Hong, L.; Cheng, X.; Glass, D. C.; Smith, J. C. Surface hydration amplifies single-well protein atom diffusion propagating into the macromolecular core. Phys. Rev. Lett. 2012, 108 (23), 238102.

8. Hong, L.; Glass, D. C.; Nickels, J. D.; Perticaroli, S.; Yi, Z.; Tyagi, M.; O''Neill, H.; Zhang, Q.; Sokolov, A. P.; Smith, J. C. Elastic and conformational softness of a globular protein. Phys. Rev. Lett. 2013, 110 (2), 028104.

9. Liu, Z.; Yang, C.; Huang, J.; Ciampalini, G.; Li, J.; García Sakai, V.; Tyagi, M.; O’Neill, H.; Zhang, Q.; Capaccioli, S.; Ngai, K. L.; Hong, L. Direct experimental characterization of contributions from self-motion of hydrogen and from interatomic motion of heavy atoms to protein anharmonicity. J. Phys. Chem. B 2018, 122 (43), 9956-9961.

10. Liu, Z.; Lemmonds, S.; Huang, J.; Tyagi, M.; Hong, L.; Jain, N. Entropic contribution to enhanced thermal stability in the thermostable P450 CYP119. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2018, 115 (43), E10049-E10058.

  該專論第一作者為博士研究生鄭力榮，通訊作者為洪亮研究員。該工作受到國家自然科學基金資助。

  該專論受邀發(fā)表于Chinese Journal of Polymer Science。

  論文鏈接：http://www.cjps.org/article/doi/10.1007/s10118-019-2312-2?pageType=en