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  蜘蛛絲因其超高的強(qiáng)度及極佳的韌性而受到人們的青睞，但由于蜘蛛本身具有攻擊性的習(xí)性，蛛絲難以像蠶絲一樣直接養(yǎng)殖量產(chǎn)。至今為止，研究者已經(jīng)掌握了利用大腸桿菌等微生物生產(chǎn)重組蛛絲蛋白并人工拉絲的技術(shù)，但仍有幾個(gè)因素制約了人工合成蛛絲的性能。首先，天然蛛絲蛋白是一種高重復(fù)性超高分子量的大蛋白，且其機(jī)械性能與其分子量呈正相關(guān)，而以前人們能夠在微生物載體中直接表達(dá)的最大重組蛛絲蛋白僅有96個(gè)重復(fù)片段，拉絲后最終強(qiáng)度僅為～500MPa， 仍遠(yuǎn)低于天然蛛絲（0.8-1.4GPa）。其次，微生物中表達(dá)的重組蛛絲蛋白純化過(guò)程非常復(fù)雜，從而限制了其被進(jìn)一步工業(yè)化量產(chǎn)的潛力。

  針對(duì)高分子量重組蛛絲蛋白表達(dá)困難及機(jī)械性能低的問(wèn)題，張福中團(tuán)隊(duì)通過(guò)改變蛛絲蛋白形成β-納米晶體的氨基酸序列，提高了同等分子量蛋白拉絲后的機(jī)械性能。天然蛛絲蛋白的重復(fù)片段由多聚丙氨酸（polyalanine segment）和高富含甘氨酸片段（glycine-rich segment）兩部分組成，其中多聚丙氨酸因其疏水性的的特征在拉絲過(guò)程中會(huì)折疊形成β-納米晶體。這些β-納米晶體是蛛絲高強(qiáng)度的來(lái)源。張福中團(tuán)隊(duì)將多聚丙氨酸序列替換為幾類(lèi)不同結(jié)構(gòu)的淀粉樣蛋白（amyloid）序列，設(shè)計(jì)出多種淀粉樣聚合蛋白（polymeric amyloid）。這些淀粉樣聚合蛋白紡織的纖維絲展現(xiàn)出比相同分子量蛛絲蛋白更高的強(qiáng)度（2.8-3.4倍）和韌性（1.5-2.6倍）。

圖1. 淀粉樣聚合蛋白纖維絲的合成流程

  廣角X射線(xiàn)衍射（WAXD）結(jié)果表明，幾種淀粉樣聚合蛋白在拉絲過(guò)程中均形成β-納米晶體，其衍射圖案呈現(xiàn)明顯的淀粉樣蛋白納米纖維的特征。這些納米晶體展現(xiàn)出嚴(yán)格雙層β-片層結(jié)構(gòu)，與多聚丙氨酸的多層β-片層結(jié)構(gòu)明顯不同。同時(shí)，幾種設(shè)計(jì)合成的淀粉樣聚合蛋白的β-納米晶體含量均遠(yuǎn)高于重組蛛絲，這也解釋了高強(qiáng)度和高韌性的來(lái)源。

圖2. 淀粉樣聚合蛋白纖維絲中的β-納米晶體與重組（多聚丙氨酸）蛛絲中β-納米晶體的結(jié)構(gòu)對(duì)比

  在此基礎(chǔ)上，張福中團(tuán)隊(duì)進(jìn)一步合成并純化了高分子量的淀粉樣聚合蛋白。對(duì)于重組蛛絲蛋白來(lái)說(shuō)，表達(dá)96個(gè)重復(fù)序列已經(jīng)是微生物合成的極限，而淀粉樣聚合蛋白由于其序列重復(fù)性較低可以用微生物合成出含有128個(gè)重復(fù)序列的超大蛋白分子（128xFGAILSS），且該蛋白可以使用色譜柱簡(jiǎn)單純化，無(wú)需經(jīng)歷復(fù)雜的硫酸銨沉淀步驟。該蛋白紡出的纖維絲達(dá)到0.98 ± 0.08GPa的強(qiáng)度和161 ± 26GPa的韌性，性能遠(yuǎn)優(yōu)于之前報(bào)導(dǎo)過(guò)的重組蛛絲，并可與部分天然蛛絲性能相媲美。這也是張福中團(tuán)隊(duì)近年來(lái)第二次用合成生物學(xué)的方法生產(chǎn)出千兆帕級(jí)別強(qiáng)度的纖維絲。該工作為未來(lái)可再生超高強(qiáng)度纖維類(lèi)材料的設(shè)計(jì)、優(yōu)化和工業(yè)化生產(chǎn)提供了新的思路。

圖3. 128xFGAILSS淀粉樣聚合蛋白思維形態(tài)、機(jī)械性能以及與其他重組/天然蛛絲性能的對(duì)比。紅星代表本工作報(bào)導(dǎo)的128xFGAILSS纖維絲，黑色圓點(diǎn)代表此前發(fā)表的重組蛛絲，棕色圓點(diǎn)代表天然蛛絲

  以上成果發(fā)表在ACS Nano（DOI：10.1021/acsnano.1c02944）上。論文的第一作者為圣路易斯華盛頓大學(xué)能源、環(huán)境與化學(xué)工程系博士生Jingyao Li（李敬堯），通訊作者為張福中教授。

  論文鏈接：https://pubs.acs.org/doi/pdf/10.1021/acsnano.1c02944